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　　2.機理??

　　(1)一般變構酶分子上有二個以上的底物結合位點。當底物與一個亞基上的活性中心結合后，通過構象的改變，可增強其他亞基的活性中心與底物的結合，出現正協同效應(positive cooperative effect)。使其底物濃度曲線呈S形。即底物濃度低時，醫學教，育網原創酶活性的增加較慢，底物濃度高到一定程度后，酶活性顯著加強，最終達到最大值Vmax.多數情況下，底物對其變構酶的作用都表現正協同效應，但有時，一個底物與一個亞基的活性中心結合后，可降低其他亞基的活性中心與底物的結合，表現負協同效應(negative cooperative effect)。如3-磷酸甘油醛脫氫酶對NAD+的結合為負協同效應。

　　(2)變構酶除活性中心外，存在著能與效應劑作用的亞基或部位，稱調節亞基(或部位)，效應劑與調節亞基以非共價鍵特異結合，可以改變調節亞基的構象，進而改變催化亞基的構象，從而改變酶活性。凡使酶醫學教育 網原創活性增強的效應劑稱變構激活劑(allosteric activitor)，它能使上述S型曲線左移，飽和量的變構激活劑可將S形曲線轉變為矩形雙曲線。凡使酶活性減弱的效應劑稱變構抑制劑(allosteric inhibitor)，能使S形曲線右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的變構抑制劑，而ADP、AMP為其變構激活劑。

　　(3)由于變構酶動力學不符合米-曼氏酶的動力學，所以當反應速度達到最大速度一半時的底物的濃度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示。