2008年國家執業助理醫師生物化學復習資料（二）
發布時間：2014-12-29 共7頁
（1）酶的分子組成
①單純酶：這類酶完全由氨基酸組成，其活性由蛋白質結構決定。
②結合酶：這類酶由蛋白質和非蛋白質兩部分組成，蛋白質部分稱為酶蛋白，非蛋白質部分稱為輔助因子。結合酶(全酶)=酶蛋白+輔助因子。
酶蛋白與輔助因子單獨存在時均無活性，只有兩者結合組成全酶才有催化活性。決定結合酶特異性的是酶蛋白，而輔助因子起接受或供給電子、原子或化學基團的作用。
輔助因子有兩類：一類是無機金屬離子；另一類是小分子有機化合物，其中多數是B族維生素或B族維生素的衍生物。
根據輔助因子與酶蛋白結合的牢固程度把輔助因子又分為輔酶或輔基。與酶蛋白結合牢固，不能用透析等簡單物理化學方法使之分開的稱為輔基，而輔酶與酶蛋白結合疏松，用透析法易于使兩者分離。
（2）酶的活性中心與必需基團環球網校整理
①酶的必需基團：酶分子中與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團。
②酶的活性中心：是指酶分子中具有一定空間結構的、能將底物轉變成產物的區域。它是酶起催化作用的關鍵部位，由必需基團構成。
必需基團按其功能分為兩種：一種是結合基團，其作用是與底物結合，使底物與酶結合形成復合物；另一種是催化基團，其作用是影響底物中某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學變化，使之轉變為產物。還有些必需基團在活性中心以外部位，維持酶的空間結構，有利于活性中心的形成，稱之活性中心外必需基團。
（3）酶原與酶原的激活
①酶原：某些酶在細胞內合成或初分泌時，沒有催化活性，這種無活性的酶的前體稱為酶原。
②酶原的激活：酶原在一定條件下，可轉化成有活性的酶，此過程稱為酶原的激活。酶原激活過程實際上也就是酶的活性中心暴露或形成的過程。
③酶原激活的生理意義
一是避免細胞產生的蛋白酶對細胞進行自身消化。二是使酶被運輸至特定部位和環境中發揮作用，保證體內代謝的正常進行。
（4）同工酶
①概念：同工酶是指催化同一化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質及免疫特性等不同的一組酶。
②乳酸脫氫酶（LDH）
LDH是由H亞基和M亞基組成的四聚體。這兩種亞基以不同的比例組成五種同工酶即LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）五種LDH同工酶在各組織中的分布和含量有很大的差異，從而形成各組織特有的同工酶譜。
3．影響酶促反應速度的因素
（1）酶濃度的影響
在最適條件和底物(S)濃度足夠大時，酶促反應速度與酶濃度成正比。
（2）底物濃度的影響環球網校整理
在酶濃度及其他條件不變的情況下，底物濃度與反應速度的相互關系，可用矩形雙曲線表示。
（3）溫度的影響
在一定范圍內(0~40℃)，酶促反應速度隨溫度升高而加快。但由于酶是蛋白質，當溫度升高到一定范圍后，酶可發生變性，而降低催化活性。酶促反應速度達最大時的溫度稱為酶的最適溫度。多數酶最適溫度為37~40℃。低溫可使酶活性降低。
（4）酸堿度的影響
每一種酶在不同pH條件下活性不同，酶促反應速度達最大時的溶液pH，稱為酶的最適pH。pH影響酶的催化活性，是通過酶或底物的電離狀態，特別是影響酶活性的中心及一些必需基團的電離狀態。
（5）激活劑的影響
凡能使酶活性升高或使酶從無活性變為有活性的物質統稱為酶的激活劑。激活劑大多為金屬離子，如Mg2+、K+、Mn2+等。
（6）抑制劑的影響凡能降低酶活性的物質稱為酶的抑制劑。抑制作用可分為不可逆性抑制與可逆性抑制。
[上一頁] [1] 2 [3] [4] [5] [6] [7] [下一頁]
